清华大学Nature子刊发表新结果

起源：生物通 2012 *** 06 *** 06 何嫱

　　在新文章中，研究人员证明能量感想器AMP激活蛋白激酶通过AMP结合γ亚基上变构激活构成了异源三聚体复合物。哺乳动物AMPK中心共晶体结构揭示在ATP存在的情形下γ亚基的核苷酸结合位点3被遮蔽。然而存在AMP时则结合到了核苷酸结合位点3上。诱变研究表明位点3和4对AMPK变构激活至关重要。

清华大学Nature子刊发表新结果

　　新研究揭示了AMP可能在AMPK上的结合地位及相应的生理意思，为深刻懂得APMK的调节机制存在重要意义。

　　文章的通信作者是清华大学生命科学学院的吴嘉炜教学，其早年毕业于南京大学基础学科教导强化部，2003年回国后受聘于清华大学性命迷信学院，组建结构生物化学试验室。长期从事生物大分子结构生物学研究，在蛋白质分子的微管构造基本上研讨其调控机制，为药物研发供给坚实的实践基础，先后在Nature、Cell、JBC等重要国际学术期刊上发表文章40余篇。2011年荣获第八届“中国青年女科学家奖。”

　　磷酸腺苷（AMP）激活的蛋白激酶（AMP *** activated protein kinase，AMPK）是一种在细胞行家使能量代谢调节的蛋白激酶。它重要的特点是能与AMP联合，通过AMP感触细胞能量状况来保持真核细胞的ATP天生和耗费的均衡，即能量稳态。同时，AMPK在调控细胞成长和增殖、树立跟稳固细胞极性、调节动物寿命、调控生理节律等方面也起着主要作用,清华大学总裁研修。

　　2009年，吴嘉炜研究小组曾在AMPK研究中获得重大成果，相干论文“AMP激活的蛋白激酶自克制机制的结构特征”（Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP *** activated protein kinase）在Nature杂志上发表。在这篇文章中，研究职员解析了两个包括激酶结构域的AMPK片断结构，并具体研究了单磷酸腺苷（AMP）调节AMPK激酶活力的能源学进程，并提出了一个新的AMPK活气调控模型。这一研究为Ⅱ型糖尿病的新药研发提供了有力的理论基础。

　　近期来自清华大学生命科学学院的研究人员在《天然结构与分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology）发表了题为“AMP *** activated protein kinase undergoes nucleotide *** dependent conformational changes”（AMP激活的蛋白激酶产生核苷酸依附性的构象转变“）的研究论文。

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