并且当Trp两者中的一个渐变

2014-09-09 14:08 来源：http://www.ceo315.org/ 阅读：次

　　研讨职员揣测，这种结合能引诱FucP封闭时，朝外结构中一个构象的变更，这样Trp38跟Trp278就能濒临联合糖，构成一种“被关闭（occluded）”的旁边体构造。这两个Trp残基的地位也提出了一种剖析FucP结构能源学的特别方式。

　　固然大肠杆菌中FucP相关晶体结构得以报道，然而对于FucP构象动力学目前还并不明白。在这篇文章中，研究人员通过荧光光谱法，解析了岩藻糖（L *** fucose）同向转运体的动力学机制。

　　2010年，颜宁研究组在Nature杂志上发表文章，报道了大肠杆菌岩藻糖（L *** fucose）转运蛋白（FucP）结构与功效。FucP附属于Major Facilitator Superfamily （MFS）超家族。MFS超家族转运蛋白是一类十分古老、在各个物种中都起着重要作用的转运蛋白，目前已知一级序列的家族成员超过一万个，它们在养分物资和代谢产物的转运、细菌抗药性以及神经信号传导等各种生理过程中起侧重要作用。因为MFS转运蛋白的主要生理功能，它们的结构与功能受到了普遍的关注。

　　通过进一步的研究，研究人员还发明Trp38，或者Trp278中任何一个被调换（尤其是前者），都会引起荧光淬灭，从而下降了岩藻糖的名义亲和力，克制岩藻糖活性转运进程,清华大学中层培训，这阐明这两个残基可能直接才干与了岩藻糖的结合。

　　研究人员发当初纯化的FucP中增加岩藻糖，会以一种依附于浓度的方法，无需λmax的改变，就能诱导色氨酸Trp荧光20%的淬灭。这一过程当Trp38和Trp278被Tyr或者Phentermine替换的时候，会被撤消，而Trp38和Trp278这两者恰是定位于朝外结构的绝对面上，并且当Trp两者中的一个渐变，也会降低淬灭。因而这两个色氨酸残基都介入了这一景象。

　　来自加州大学洛杉矶分校，清华大学生科院与医学院的研究人员发表了题为“Dynamics of the l *** fucose/H+ symporter revealed by fluorescence spectroscopy”的文章，通过荧光光谱法，揭示了岩藻糖（L *** fucose）同向转运体的动力学机制，并提出了分析FucP结构动力学的一种新方法。相关结果颁布在《美国国度迷信院院刊》（PNAS）杂志上。

起源：生物通 2012 *** 09 *** 04 万纹

　　文章的通信作者是加州大学洛杉矶分校生理学家H. Ronald Kaback，清华大学生科院颜宁教学，以及孙林风（Linfeng Sun，音译）参加了此项研究，重要为这项研究供给了相干的分析工具和办法。

清华大学颜宁与加州大学配合发PNAS文章