NDH *** 1

2014-09-01 22:31 来源：http://www.ceo315.org/ 阅读：次

　　在这篇文章中，研究人员解析了Ndi1处于无底物、NADH联合状态、泛醌（UQ）结合状态和NADH *** 泛醌（NADH *** UQ）结合状况四种情形下的晶体结构，辅助懂得了NDH *** 2s的催化机理。研究人员发现Ndi1通过C短结构域介导的同源二聚化（homodimerization）对催化活性和膜导向至关主要。晶体结构揭示出Ndi1有两个泛醌结合位点（UQI 和UQII）。NADH 和UQI可以同时结合Ndi1构成一种底物 *** 蛋白质复合物。研究职员发现UQI与FAD互作充任了一个电子转移的旁边体， NADH使电子通过FAD–UQI 复合物转移到UQII。

起源：生物通 2012 *** 10 *** 23 何嫱

　　此外，近期杨茂君课题组还与中科院上海药物研究所配合首次报道了一种存在阴离子抉择性的机械敏理性离子通道的晶体结构，并指出了一种&beta,财务培训班; *** barrel结构对这种通道离子取舍性的重要意思。相干结果颁布在《美国国度科学院院刊》（PNAS）杂志上。这项研究为懂得阴离子如何被通道蛋白所挑选这一基础问题提供了新的视点，同时也为研究这类最古老的通道蛋白提供了新的思路。

清华大学最新Nature文章

　　新研究数据全面揭示了Ndi1的调控和催化机制，是迄今已报道的该蛋白家族的研究中最体系、最全面的一次研究。并为针对NDH *** 2的药物设计以及更好地将Ndi1利用于基因医治供给了重要的基础。

　　电子传递链作为呼吸作用进程中的中心元件，是由线粒体内膜上的I *** V氧化磷酸化复合物组成。复合物I，又称NADH *** 泛醌氧化还原酶（NDH *** 1），可能催化未来NADH的两个电子转移到泛醌，使泛醌变为泛醇，这是大局部电子进入呼吸链的重要进口点。在呼吸作用中这一催化作用是限速步骤，对于能量代谢至关重要。单一组分的II型NADH氧化还原酶（NDH *** 2s）可以替换多亚基呼吸复合物I。酵母的NDH *** 2 （Ndi1）可氧化NADH减少泛醌保持线粒体NADH/NAD+稳态。因为Ndi1表白可以修复复合物I缺点动物的线粒体活性，因而是复合物I缺陷导致的人类疾病尤其是帕金森氏病的一个潜在的治疗因子。致病微生物中的NDH *** 2s也是新抗生素可开发的靶点。

　　来自清华大学生命科学学院、中科院动物研究所的研究人员首次报道了线粒体II型NADH脱氢酶的晶体结构，相关论文“Structural insight into the type *** II mitochondrial NADH dehydrogenases”公布在10月21日的《天然》（Nature）杂志上。

　　文章的通信作者是清华大学生科院杨茂君（Maojun Yang）研讨员，其早年毕业于吉林大学性命迷信院，曾师从王琳芳院士，饶子跟院士。他主要从事结构生物学范畴的研究工作，曾于2003年在世界上第一个解析了SARS病毒重要蛋白酶的晶体构造，并且发明一种经由润饰的底物相似物能够有效地克制这一蛋白酶的活性，为设计抗SARS的药物打下了坚实的基本。