清华施一公研讨组在《天然》发表论文

起源：千龙网 2013 *** 4 *** 15

　　《做作》同期还同时报道了来自中科院上海动物生理研究所张鹏研究员领导的课题组相干的独立研究结果。这两个研究组通过独破研究针对两种不同底物的ECF蛋白取得了同样的工作模型。

清华施一公研究组在《天然》发表论文

　　4月14日，清华大学生命迷信学院施一公教学研究组在《天然》（Nature）在线发表题为《细菌能量耦合因子转运蛋白结构》（Structure of a bacterial energy *** coupling factor transporter）的研讨论文，首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体构造，并通过结构信息论述了该蛋白复合物的工作的分子机制。清华大学医学院副研究员王廷亮跟性命结合核心博士生付国斌独特为文章第一作者。

报道能量耦合因子转运蛋白的结构及工作机理

　　能量耦合转运蛋白（energy *** coupling factor transporter）是一类近年来新鉴定的转运蛋白，普遍存在于革兰氏阳性病原菌之中，负责摄入一些维生素及其余微量元素。该转运蛋白复合物包括4个组分：两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白（EcfA和EcfA’），一个辨认和转运底物的膜蛋白（EcfS）和另一个传递能量的膜蛋白（EcfT）。

　　经由近3年的不懈尽力，施一公传授引导的研究团队通过X *** 射线晶体衍射的方式解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过剖析该蛋白结构，研究职员发明膜蛋白EcfS与细胞膜根本处于平行状况，而个别膜蛋白基础是垂直于细胞膜。依据这个极其特别的构象，研究人员以为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时，EcfS能够与底物联合，而后翻转进入平行状态并开释底物，之后返回垂直状态进行下一轮轮回，相似于羽觞在竖直状态下接水，然后翻转倒出杯内的水。在该进程中，亲水蛋白EcfA和EcfA&rsquo,清华国学培训;水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转供给能量。这一转运模式有别于目前对转运蛋白通用的“alternating access”模型，是一种簇新的膜转运蛋白工作模型。

　　这是施一公教授研究团队继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构之后，在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一次重大打破。因为该转运蛋白只存在于细菌里，可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。因而这项工作不仅是阐述能量耦合因子转运蛋白工作机制方面的一次冲破，也对解决日益重大的细菌抗药性等问题有着参考价值。

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