清华迷信家解析出MecA ### ClpC复合物晶体构造 /编号:DY767hX

　　自2007年6月起，施一公教学引导的该课题组始终致力于对原核细胞内蛋白酶体调控机理的研究。经由3年多的艰苦尽力，该课题组首次解析了枯草芽孢杆菌内蛋白酶体调节亚基MecA *** ClpC复合物的三个相干晶体结构，并联合大批的生化实验数据，揭示了六聚体MecA *** ClpC复合物的组装方式，说明了MecA介导ClpC激活的分子机理，并提供了MecA *** ClpC履行功效的构造基本。这些发明对揭密其它Clp/Hsp100分子机器的组装方法也有很好的鉴戒作用，并且为研讨真核生物内更为庞杂的泛素－蛋白酶系统统供给了方式论跟试验基础。

　　ATP依附的可调控蛋白质水解普遍存在于大多数生命体中，对及时肃清机体内的垃圾蛋白以及调节蛋白存在非常重要的作用。原核生物中负责这一功能的蛋白酶体由调节亚基 *** Clp/Hsp100家族成员同催化亚基ClpP两局部组成,清华研修。研究发现，Clp/Hsp100家族蛋白都是以六聚体情势执行功能。ClpC是Clp/Hsp100家族的主要成员，含有两个AAA+(ATPasesassociatedwithdiversecellularactivities)结构域（核酸结合结构域），与该家族其它成员不同的是，ClpC的六聚体造成及其进一步的激活须要接头蛋白MecA的参加。应用ATP水解的能量，激活后的六聚体MecA *** ClpC分子可能去折叠特异性蛋白质底物，并将天生的去折叠多肽链转运到ClpP中降解。然而，MecA如何介导ClpC构成六聚体并激活ClpC的分子机制一直都不明白的说明。

　　3月2日，清华大学性命科学院施一公教授领导的研究组与王佳伟副传授配合在《天然》在线发表论文，报道原核细胞蛋白酶体调节亚基MecA *** ClpC异六聚体结构与功能的研究。

起源：迷信网 2011 *** 03 *** 03

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