颜宁等在《天然》颁发论文揭露转运卵白构造

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　　【消息中央讯】9月27日，清华大学医学院教学颜宁担任的研究组与性命学院王佳伟博士、龚海鹏博士配合在《天然》在线揭橥论文，报道大肠杆菌岩藻糖（L-fucose）转运蛋白（FucP）结构与功效的研究。该论文将于10月7日在《做作》期刊的纸版揭晓。

大肠杆菌岩藻糖（L-fucose）转运蛋白（FucP）结构

　　FucP附属于Major Facilitator Superfamily (MFS)超家族。MFS超家族转运蛋白是一类无比陈旧、在各个物种中都起侧重要作用的转运蛋白，今朝已知一级序列的家族成员跨越一万个，它们在养分物资和代谢产品的转运、细菌抗药性以及神经旌旗灯号传导等各类心理进程中起着重要作用。因为MFS转运蛋白的重要生理功能，它们的结构与功能遭到了普遍的关注。但是迄今为止，这个家族中只要三个蛋白的结构被报道，而且观察到的仅有向胞内开放与两头关闭两种构象。一直以来，为了证明最基础的转运道理实用于MFS家族，本事域急切盼望获得向胞外开放的MFS转运蛋白的构象。

　　为理解MFS蛋白的任务机理，颜宁研究组抉择了糖转运蛋白的代表FucP作为研究工具， FucP是一类依附于质子梯度的同向共转运蛋白（Proton Symporter），存在高度的底物特异性。清华大学两位本科生党尚宇、孙林峰同学从三年级寒假开端动手研究该蛋白的结构与功能，经由一年半的摸索，终究在2009年秋失掉了FucP在3.1埃辨别率的晶体结构。此结构显示FucP处于向胞外开放的构象，这是第一个MFS家族的此类结构，准则上证实了MFS家族两个构象互变以转运底物的料想。FucP分为N和C两个结构域，转运通道高深莫测。十分有意思的是，N domain朝向转运通道一侧的名义电势主要为负电性，而C domain的表面则重要为疏水性和正电性,清华中层培训班。获得蛋白结构当前，在黄永鉴等同窗的鼎力辅助下，他们又经过近半年的生物化学研究，揭露了FucP在底物辨认和转运，和质子传递偶联过程当中起要害感化的残基D46和E135。这些研究表现，FucP与LacY存在着分歧的质子通报机理，为懂得MFS家属供给了一个新的重要研究体系。

　　膜蛋白的结构生物学研究始终以来是结构生物学领域公认的重点及难点。1985年，第一个膜蛋白结构问世，那时总计唯一不到200个生物大分子结构。而时至本日，PDB收录的近7万个生物年夜份子结构中，膜蛋白结构不到700个，此中新型的膜蛋白结构又只要250多个，足见膜蛋白结构生物学研究的艰苦。清华大学构造生物学核心在从前两年间接踵报导了3个新型膜蛋白的4个晶体结构，因为其翻新性跟重要性，4篇学术论文全体颁发于《天然》或《迷信》，为我国的膜卵白结构生物学研讨作出了主要奉献，其结果在国际结构生物学范畴取得了充足存眷。（供稿 医学院 编纂 襄桦）